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有读书笔记Structure of a bacterial ribonuclease P holoenzyme in complex with tRNA

唐唐 添加于 2010-11-19 02:01 | 1386 次阅读 | 0 个评论

  •  作 者

    Reiter NJ, Osterman A, Torres-Larios A, Swinger KK, Pan T, Mondragón A

  •  摘 要

    Ribonuclease (RNase) P is the universal ribozyme responsible for 5′-end tRNA processing. We report the crystal structure of the Thermotoga maritima RNase P holoenzyme in complex with tRNAPhe. The 154 kDa complex consists of a large catalytic RNA (P RNA), a small protein cofactor and a mature tRNA. The structure shows that RNA–RNA recognition occurs through shape complementarity, specific intermolecular contacts and base-pairing interactions. Soaks with a pre-tRNA 5′ leader sequence with and without metal help to identify the 5′ substrate path and potential catalytic metal ions. The protein binds on top of a universally conserved structural module in P RNA and interacts with the leader, but not with the mature tRNA. The active site is composed of phosphate backbone moieties, a universally conserved uridine nucleobase, and at least two catalytically important metal ions. The active site structure and conserved RNase P–tRNA contacts suggest a universal mechanism of catalysis by RNase P.

  •  详细资料

    • 文献种类:期刊
    • 期刊名称: Nature
    • 期刊缩写: Nature
    • 期卷页: 2010年
    • ISBN: 0028-0836

  • 相关链接 DOI URL 

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    研究揭示核酶催化作用原子机制
    美国西北大学的科学家们近日利用X射线，成功地在原子水平上观察到RNA如何相互作用并生成蛋白结晶。研究报告公布在11月14日的《自然》杂志上。
     
    “RNA分子虽然具有古老的历史，但它的结构十分复杂精妙”，领导该项研究的Alfonso Mondragón教授表示，“它拥有着许多现代分子才有的特性，其复杂性和功能多样性不输给今天我们知道的很多蛋白质”。
     
    从细菌到人体，几乎所有的生命体内都存在着核糖核酸酶P（RNase P）——它是一种核糖核蛋白，由RNA和蛋白两组分组成，其功能之一就是剪切转运RNA（tRNA）使其能为细胞所用。
     
    通过这项研究，研究人员得到了RNase P是如何识别、结合以及剪切tRNA的详细过程。RNase P通过构型互补与碱基配对等相互作用，完成大部分的tRNA识别过程，RNase P中的蛋白对识别tRNA起到辅助作用。之后，RNase P靠近tRNA，在金属离子协助下，切断其一个化学键，使tRNA断成较小RNA分子，以满足细胞活动所需。
     
    “之前的研究发现RNA分子具有催化功能，这不禁让人猜测RNA也许是最早存在的一种分子”，Mondragón教授说，“我们的实验加深了这种看法”。（科学网 张笑/编译）
     
    相关仪器：凝胶过滤色谱  薄层色谱  磷光影像扫描分析仪
     
    完成人：阿方索·蒙特拉贡课题组
     
    实验室：美国西北大学分子生物科学系  芝加哥大学生物化学与分子生物系
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